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申請者のギモン15 行間
行間はどのくらいに設定すればよいですか？
1.研究の学術的背景
申請者らは1999年に摂食大進・成長ホルモン分泌促進作用を有するペプチド・オレモンのグレリン
を発見し（Kojima et al. Nature 1999）、現在グレリン受容体の結晶構造解明を行っている。
近年の研究手法の開発によってタンパク質の結晶構造解析が可能な時代になった。生体の情報伝
達に重要な役割をするGタンパク質共役型受容体（GPCR: G-protein coupled receptor） に関しても、
現在20種類近くの結晶構造が解明されている。
時間は短く、動きが大きく構造が不安定で結晶化が難しいからである
リン受容体）ことによって行われており、これらは一般的に応用できる手法ではない。
これを活性化できるモノクローナル抗体の作製を試みる。このモ
ノクローナル抗体を使って GPCR の親水性表面を大きくし、
熱安定性を高めることで、活性型 GPCR
の結晶化に応用しその構造を解明する。対象とするGPCRはグレリン受容体（別名：GHS-R, growth
hormone secretagogue receptor）を使う。
これは申請者らがグレリン受容体のリガンドであるグレ
リンを発見したからで、そのためにグレリンに関する様々な実験試料が整っているからである。
この例は行間が狭すぎる（行間設定12ポイン
ト）。行間が狭いと文章がぎっしり書かれている
ように感じて、読みはじめるのに勇気と気力が
必要.
行間を今度はしっかり空けました。どうですか？
1．研究の学術的背景
申請者らは1999年に摂食亢進・成長ホルモン分泌促進作用を有するペプチド・ホルモンのグレリン
を発見し（Kojima et al, Nature 1999）、現在グレリン受容体の結晶構造が明を行っている。
近年の研究手法の開発によって誤タンバク質の結晶構造解析が可能な時代になった。生体の情報伝
達に重要な役割をするGタンパク質共役型受容体（GPCR: G-protein coupled receptor）に関しても、
現在20種類近くの結晶構造が解明されている。
しかし、結品構造が解明された論文に発表されているGPCRのほとんどが吉和やインバースアゴニ
ストが結合した不活性受容体であり、アゴニストが結合した活性型受容体は、ロドプシン、B1とB2
アドレナリン受容体、AzAアデノシン受容体の4種類にすぎない。これは活性型受容体として存在する
時間はく、動きが大きく構造が不安定で結晶化が難しいからである。
これまでの活性型受容体の結晶構造解析においては、スーパーアゴニストを結合した受容体（AyAア
デノシン受容休）や、ラクダの抗体 nanobody を利用して受容体を活性型に固定する（B2アドレナ
リン受容体）ことによって行われており、これらは一般的に応用できる手法ではない。
本研究では、GPCR に作用して、これを活性化できるモノクローナル抗の作製を試みる。このモ
ノクローナル抗体を使ってGPCR の親水性表画を大きくし、熱安定性を高めることで、活性型 GPCR
の結晶化に応用しその構造を解明する。対象とするGPCRはグレリン受容体（別名：GHS-R, growth
hormone secretagogue receptor）を使う。これは申請者らがグレリン受容体のリガンドであるグレ
リンを発見したからで、そのためにグレリンに関する様々な実験試料が整っているからである。
この例は行間が広すぎる（行間設定18ポイン
ト）。行間が広すぎると間延びして、内容を薄く
感じる.
申請者のギモン16へ続く→